dr hab. Jakub Drożak profesor uczelni
Wydział Biologii
Dyscyplina naukowa:
nauki biologiczne
Zainteresowania badawcze:
Zainteresowania naukowe mojego zespołu koncentrują się na zagadnieniach związanych z identyfikacją molekularną (identyfikacją genów) enzymów sierocych kręgowców oraz ich charakterystyką biochemiczną oraz fizjologiczną. Enzymy sieroce stanowią liczną grupę białek, których aktywności (katalizowane reakcje chemiczne) zostały opisane w literaturze naukowej lecz nigdy nie poznano genów kodujących te białka. W związku z brakiem charakterystyki molekularnej i biochemicznej enzymów sierocych, nieznane są mechanizmy regulujące ich aktywność, ale przede wszystkim niewiele wiadomo o ich roli fizjologicznej. Główne osiągnięcia badawcze
- Identyfikacja genu kodującego N-metylotransferazę histydynową aktyny kręgowców.
- Identyfikacja genów (HNMT-like oraz C9orf41) kodujących enzymy szlaku biosyntezy anseryny (β-alanylo-Nπ-metylo-L-histydyny) u kręgowców.
- Wykazanie, że białko ACSF4 jest nowym enzymem metabolizmu β-alaniny u kręgowców, a produkt katalizowanej przez nie reakcji nie został dotąd opisany w literaturze,
- Charakterystyka biochemiczna i funkcjonalna wyżej wymienionych enzymów.
description of research interests:
In our studies, we are mainly interested in the molecular identification of vertebrate orphan enzymes followed by a detailed molecular and biochemical characterization of these proteins. Orphan enzyme are biological catalysts that have been already detected in biological systems (cells, tissues or organs), but their genes, the molecular structures and the biochemical properties remain unknown. For these reasons, very little is known on their physiological role, the regulation of their enzymatic activity, and finally, their importance in health and disease. Main Research Findings
- identification of SETD3 protein as a long-sought actin-specific histidine N-methyltransferase in animals,
- identification of vertebrate HNMT-like and C9orf41 genes as ones that encode carnosine N-methyltransferase - the terminal enzyme in anserine (β-alanyl-Nπ-methyl-L-histidine) biosynthesis pathway,
- identification of ACSF4-U26 protein as a β-alanine-activating enzyme which is involved in a rare intracellular reaction, possibly an infrequent post-translational or post-transcriptional modification.
Realizowane projekty:
- "Identyfikacja molekularna oraz charakterystyka biochemiczna enzymów degradacji L-fukozy u ssaków", 2021-obecnie.
- „Charakterystyka biochemiczna metylotransferazy SETD3 człowieka” - grant Narodowego Centrum Nauki w ramach programu „Opus” (14), 2018-2023.
- „Molekularna oraz biochemiczna charakterystyka eukariotycznego białka C9orf41” - grant Narodowego Centrum Nauki w ramach programu „Opus” (6), 2014-2016.
- "Molecular and biochemical characterization of Acyl-CoA Synthase family member 4, a mysterious enzyme of mammalians" - grant Fundacji na rzecz Nauki Polskiej w ramach programu “Homing plus”, 2011-2013.
- "Molekularna i biochemiczna charakterystyka N-metylotransferazy karnozynowej (EC 2.1.1.22)"- grant MNiSzW w ramach programu "Iuventus Plus", 2010-2011.
research projects implemented:
- „Molecular identification and biochemical characterization of mammalian enzymes of L-fucose degradation pathway”, 2021-present.
- „Biochemical characterization of human SETD3 methyltransferase” – The National Science Centre (Poland) grant, Opus program (14th edition), 2018-2023.
- „Molecular and biochemical characterization of eukaryotic C9orf41 protein.” – The National Science Centre (Poland) grant, Opus program (6th edition), 2014-2016.
- Molecular and biochemical characterization of Acyl-CoA Synthase family member 4, a mysterious enzyme of mammalians" – The Foundation for Polish Science grant, Homing plus program, 2011-2013.
- "Molecular and biochemical characterization of carnosine N-methyltransferase (EC 2.1.1.22)" – The Ministry of Science and Higher Education (Poland) grant, Iuventus Plus program, 2010-2011.
Słowa kluczowe:
Biochemia, Enzymologia, Enzymy
Słowa kluczowe:
Biochemistry, Enzymology, Enzymes
Kontakt:
Odnośniki:
Odnośniki:
« Wstecz